中国科学院上海生命科学研究院生物化学与细胞生物学研究所莫玮
、张亮博士最新研究发现了β-arrestin1蛋白在细胞核内的新功能，并揭示了STAT1蛋白在细胞核中的负调控机制——在干扰素γ通路中，β-arrestin1能够介导该通路中关键转录因子STAT1与其负调节因子磷酸酶TC45的相互作用，从而负调节细胞对干扰素γ刺激的应答，抑制干扰素γ的抗病毒作用。
干扰素γ是机体内具有抗病毒
、抗增殖
、免疫调节等重要生理功能的细胞因子。在机体经受病毒感染时，干扰素能够激活体内的JAK-STAT1通路，使STAT1发生酪氨酸磷酸化
、入核
、激活干扰素应答基因的转录，从而发挥抗病毒等功能。
莫玮、张亮博士在其导师胡赓熙研究员的指导下
，发现在干扰素γ的刺激下
，β-arrestin1能够与STAT1核内相互作用
，通过招募酪氨酸磷酸酶TC45到STAT1
，从而加速STAT1的去磷酸化
，下调干扰素γ信号，抑制其抗病毒活性。
作为干扰素γ通路中最重要的转录因子，STAT1通过调节基因转录在抗病毒感染、抗增殖、免疫调节过程中发挥重要作用，其过度激活与
肿瘤形成、造血细胞紊乱都有着密切联系。核内酪氨酸去磷酸化被认为是最重要的STAT1负调节机制，β-arrestin1核内新功能的发现有助于对STAT1负调控机制更深入的理解，同时对于理解其核内分布的重要性有着指导意义。相关研究发表在9月5日出版的《分子细胞》
（《Molecular Cell》）杂志上。
